ملتاز













































Alpha-glucosidase
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي
3.2.1.20
رقم التسجيل CAS
9001-42-7
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم
راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ
راجع BRENDA
إكسباسي
راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو
راجع KEGG
ميتاسيك
المسار الأيضي
بريام
ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين

RCSB PDB PDBe PDBsum



















رد فعل المالتاز


مالتاز(بالإنجليزية: Maltase)هو إنزيم ينتمي لعائلة الفا جلوكوزيدات ،ويقوم بتحويل المالتوز إلى غلوكوز في عملية الهضم.




محتويات






  • 1 الموقع


  • 2 رد الفعل


  • 3 المراجع


  • 4 وصلات إضافية





الموقع


يتواجد في اللعاب وفي عصارة البنكرياس،وقد تم العثور على هذا الانزيم في النباتات والبكتيريا و الخميرة.[1][2]



رد الفعل


المالتاز هو الانزيم الذي يقوم بتحطيم المالتوز ديساكهارايد ، ويحفز على تحلل المالتوز إلى الغلوكوزات بسيطة السكر .[3][4][5][6] يتم تصنيف نقص حمض المالتاز إلى ثلاثة أنواع منفصلة على أساس سن بداية ظهور الأعراض في المصابين بها.



المراجع




  1. ^ "Maltase - Definition from the Merriam-Webster Online Dictionary". تمت أرشفته من الأصل في 12 أغسطس 2017. اطلع عليه بتاريخ 06 أبريل 2009.  الوسيط |مسار الأرشيف= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |تاريخ الوصول= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |تاريخ الأرشيف= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |المسار= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |العنوان= تم تجاهله (مساعدة); تحقق من التاريخ في: |archive-date= (مساعدة).mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit}.mw-parser-output .citation q{quotes:"""""""'""'"}.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/65/Lock-green.svg/9px-Lock-green.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center}.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg/9px-Lock-gray-alt-2.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center}.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Lock-red-alt-2.svg/9px-Lock-red-alt-2.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center}.mw-parser-output .cs1-subscription,.mw-parser-output .cs1-registration{color:#555}.mw-parser-output .cs1-subscription span,.mw-parser-output .cs1-registration span{border-bottom:1px dotted;cursor:help}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4c/Wikisource-logo.svg/12px-Wikisource-logo.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center}.mw-parser-output code.cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:inherit;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;font-size:100%}.mw-parser-output .cs1-visible-error{font-size:100%}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#33aa33;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-subscription,.mw-parser-output .cs1-registration,.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left,.mw-parser-output .cs1-kern-wl-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right,.mw-parser-output .cs1-kern-wl-right{padding-right:0.2em}


  2. ^ Bruni, C.B., Sica, V., Auricchio, F. and Covelli, I. (1970). "Further kinetic and structural characterization of the lysosomal α-D-glucoside glucohydrolase from cattle liver". Biochim. Biophys. Acta. 212: 470–477. PMID 5466143.  الوسيط |المؤلف= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |الصفحات= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |التاريخ= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |العنوان= تم تجاهله (مساعدة) صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)


  3. ^ Flanagan, P.R. and Forstner, G.G. (1978). "Purification of rat intestinal maltase/glucoamylase and its anomalous dissociation either by heat or by low pH". Biochem. J. 173: 553–563. PMID 29602.  الوسيط |المؤلف= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |الصفحات= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |التاريخ= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |العنوان= تم تجاهله (مساعدة) صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)


  4. ^ Larner, J. (1960). "Other glucosidases". In Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. The Enzymes. 4 (الطبعة 2nd). New York: Academic Press. صفحات 369–378.  الوسيط |المؤلف= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |الإصدار= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |العنوان= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |المحرر= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |الصفحات= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |الناشر= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |المكان= تم تجاهله (مساعدة) صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المحررون (link)


  5. ^ Sivikami, S. and Radhakrishnan, A.N. (1973). "Purification of rabbit intestinal glucoamylase by affinity chromatography on Sephadex G-200". Indian J. Biochem. Biophys. 10: 283–284. PMID 4792946.  الوسيط |المؤلف= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |الصفحات= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |التاريخ= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |العنوان= تم تجاهله (مساعدة) صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)


  6. ^ Sørensen, S.H., Norén, O., Sjöström, H. and Danielsen, E.M. (1982). "Amphiphilic pig intestinal microvillus maltase/glucoamylase. Structure and specificity". Eur. J. Biochem. 126: 559–568. PMID 6814909.  الوسيط |المؤلف= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |الصفحات= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |التاريخ= تم تجاهله (مساعدة); الوسيط |العنوان= تم تجاهله (مساعدة) صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)



وصلات إضافية


Maltases في المَكتبة الوَطنية الأمريكية للطب نظام فهرسة المواضيع الطبية (MeSH).

  • Structure and evolution of the mammalian maltase-glucoamylase and sucrase-isomaltase




  • أيقونة بوابةبوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي


  • أيقونة بوابةبوابة الكيمياء الحيوية




Myoglobin.png
هذه بذرة مقالة عن بروتين بحاجة للتوسيع. شارك في تحريرها.







Popular posts from this blog

SQL Server 17 - Attemping to backup to remote NAS but Access is denied

Always On Availability groups resolving state after failover - Remote harden of transaction...

Restoring from pg_dump with foreign key constraints